Clonegene

Clonegene entwickelt, produziert und vertreibt hochwertige Reagenzien, die für Virologie und Onkologie relevant sind. Diese umfassen hochaffine monoklonale Antikörper gegen virale Targets, Onko-Immun-Pathways, Genexpressionsregulatoren und Tumor-Neoantigene.

Ihr Produktportfolio umfasst:

Spezifische  TAG Antikörper

Tumor Targets

Recombinant Neoantigene

Anti-Neoantigen Antikörper

Tumor Checkpoint Pathway

Gen Regulation

Virale Antikörper

Hintergrund zu den TAG-Antikörpern

Anti-Myc-Tag Monoklonaler 9E10 / Anti-Myc-Tag Monoklonaler Antikörper 5A5 (ChIP-Grade)

Ein myc-Tag ist ein Polypeptid-Protein-Tag, das von dem c-myc-Genprodukt abgeleitet ist. Dieses kann mittels rekombinanter DNA-Technologie einem Protein angefügt werden. Es kann für Affinitätschromatographie verwendet werden und dann, um rekombinantes, überexprimiertes Protein vom Wildtyp-Protein zu separieren, das durch den Wirtsorganismus exprimiert wird. Es kann auch bei der Isolierung von Proteinkomplexen mit mehreren Untereinheiten verwendet werden. Ein myc-Tag kann in vielen verschiedenen Assays verwendet werden, die eine Erkennung durch einen Antikörper erfordern. Wenn es keine Antikörper gegen das Protein gibt, kann durch Zugabe eines myc-Tags das Protein mit einem Antikörper gegen das Myc-Epitop verfolgt werden. Beispiele sind zelluläre Lokalisierungsstudien durch Immunfluoreszenz oder Nachweis durch Western Blotting. Die Peptidsequenz des myc-Markers ist N-EQKLISEEDL-C, wobei N für Amino-Terminus steht und C für Carboxy-Terminus steht. DasTagist etwa 1202 Dalton in Atommasse und hat 10 Aminosäuren. Es kann mit dem C-Terminus und dem N-Terminus eines Proteins fusioniert werden. Es ist ratsam, die Markierung nicht direkt hinter dem Signalpeptid eines sekretorischen Proteins zu verschmelzen, da es die Translokation in den sekretorischen Weg stören kann. Monoclonal 9E10 ist das klassische Reagens zum Nachweis des Myc-Tags und wurde in über tausend Publikationen zitiert. Monoklonal 5A5 wurde durch seine hervorragende Leistung in ChIP-Analysen ausgewählt.

Anti GST Monoclonal 5C12 - ChIP Grade

GST kann zu einem Protein von Interesse hinzugefügt werden, um es aus einer Lösung in einem als Pulldown-Assay bekannten Verfahren zu reinigen. Dies wird erreicht, indem die GST-DNA-codierende Sequenz neben jener eingeführt wird, die für das Protein von Interesse kodiert. Somit werden nach der Transkription und Translation das GST-Protein und das target Protein zusammen als ein Fusionsprotein exprimiert. Da das GST-Protein eine starke Bindungsaffinität für GSH aufweist, können mit der Verbindung beschichtete Beads zu der Proteinmischung gegeben werden; Als Ergebnis wird das Protein von Interesse, das an die GST gebunden ist, an den Beads haften bleiben, wobei das Protein von dem Rest der in Lösung befindlichen isoliert wird. Die Beads werden dann mit freiem GSH gewaschen, um das Protein von Interesse von diesen abzutrennen, was zu einem gereinigten Protein führt. Diese Technik kann verwendet werden, um direkte Protein-Protein-Wechselwirkungen zu klären. Ein Nachteil dieses Assays ist, dass das Protein von Interesse an GST gebunden ist, wodurch sein nativer Zustand verändert wird.

Ein GST-Tag wird oft verwendet, um Proteine, die das GST-Fusionsprotein enthalten, zu trennen und zu reinigen. Das Tag ist 220 Aminosäuren (etwa 26 KDa) groß, was im Vergleich zu Markierungen wie dem Myc-Tag oder dem FLAG-Tag recht groß ist. Es kann an den N-Terminus oder C-Terminus eines Proteins fusioniert werden. Jedoch enthalten viele kommerziell erhältliche Quellen von GST-markierten Plasmiden eine Thrombin-Domäne zur Spaltung des GST-Tags während der Proteinreinigung. Mab 5C12 ist ein hoch affiner monoklonaler Maus Antikörper, gegen GST gerichtet. Seine hohe Affinität macht es zum Antikörper der Wahl für ChIP-Studien.

Anti-EGFP-monoklonaler Antikörper [F56-6A1.2.3]

Das grün fluoreszierende Protein (GFP) ist ein Protein, das aus 238 AS (26,9 kDa) besteht und eine hellgrüne Fluoreszenz zeigt, wenn es im blauen bis ultravioletten Bereich belichtet wird. Obwohl viele andere marine Organismen ähnliche grün fluoreszierende Proteine haben, bezieht sich GFP traditionell auf das Protein, das zuerst aus der Qualle Aequorea victoria isoliert wurde. Das GFP von A. victoria hat einen Hauptanregungspeak bei einer Wellenlänge von 395 nm und einen kleineren bei 475 nm. Sein Emissionspeak liegt bei 509 nm, der im unteren grünen Teil des sichtbaren Spektrums liegt. Die Fluoreszenzquantenausbeute (QY) von GFP beträgt 0,79. Das GFP von der Korallenart (Renilla reniformis) hat einen einzigen Hauptanregungspeak bei 498 nm. In der Zell- und Molekularbiologie wird das GFP-Gen häufig als Reporter verwendet. In modifizierten Formen wurde es verwendet, um Biosensoren herzustellen, und viele Tiere wurden geschaffen, die GFP als ein Proof-of-Concept ausdrücken, dass ein Gen in einem gegebenen Organismus exprimiert werden kann. Das GFP-Gen kann in Organismen eingeführt und in seinem Genom durch Züchtung, mit einem viralen Vektor oder durch Zelltransformation gehalten werden. Bis heute wurde das GFP-Gen in vielen Bakterien, Hefen und anderen Pilzen, Fischen (wie Zebrafisch), Pflanzen-, Fliegen- und Säugetierzellen, einschließlich Menschen, eingeführt und exprimiert. CG099 ist ein hochaffiner monoklonaler Antikörper, der gegen GFP gerichtet ist.

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