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Peptides
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| AMARA peptide | Anmelden | AMARA peptide | ||||||||||||||||
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| [Pyr11]-beta-Amyloid (11-42) | Anmelden | [Pyr11]-beta-Amyloid (11-42) | ||||||||||||||||
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| Cathepsin D and E FRET Substrate | Anmelden | Cathepsin D and E FRET Substrate | ||||||||||||||||
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| Cathepsin K substrate | Anmelden | Cathepsin K substrate | ||||||||||||||||
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| CDK7/9 tide [YSPTSPSYSPTSPSYSPTSPSKKKK] | Anmelden | CDK7/9 tide [YSPTSPSYSPTSPSYSPTSPSKKKK] | ||||||||||||||||
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| epsilon-V1-2, PKCe Inhibitor, Cys-conjugated | Anmelden | epsilon-V1-2, PKCe Inhibitor, Cys-conjugated | ||||||||||||||||
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| Erktide [IPTTPITTTYFFFK] | Anmelden | Erktide [IPTTPITTTYFFFK] | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (42-1) | Anmelden | Beta-Amyloid (42-1) | ||||||||||||||||
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| Histone deacetylase, HDAC substrate | Anmelden | Histone deacetylase, HDAC substrate | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (42-1) | Anmelden | Beta-Amyloid (42-1) | ||||||||||||||||
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| Histone H3 (1-20) | Anmelden | Histone H3 (1-20) | ||||||||||||||||
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| Biotin-LC-beta-Amyloid (1-42) | Anmelden | Biotin-LC-beta-Amyloid (1-42) | ||||||||||||||||
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| Histone H3 (1-25), amide | Anmelden | Histone H3 (1-25), amide | ||||||||||||||||
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| Scrambled-beta-Amyloid (1-42) | Anmelden | Scrambled-beta-Amyloid (1-42) | ||||||||||||||||
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| Scrambled-beta-Amyloid (1-42) | Anmelden | Scrambled-beta-Amyloid (1-42) | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (1-43) | Anmelden | Beta-Amyloid (1-43) | ||||||||||||||||
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| Kinase Substrates Library, Group I, biotinylated, 180 distinct peptide mixtures - 1 Set | Anmelden | Kinase Substrates Library, Group I, biotinylated, 180 distinct peptide mixtures - 1 Set | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (10-20) | Anmelden | Beta-Amyloid (10-20) | ||||||||||||||||
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| MLC-derived peptide | Anmelden | MLC-derived peptide | ||||||||||||||||
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| Myristolated PKCz, Pseudosubstrate (ZIP) | Anmelden | Myristolated PKCz, Pseudosubstrate (ZIP) | ||||||||||||||||
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| Myristolated PKCz, Pseudosubstrate ZIP, Scrambled | Anmelden | Myristolated PKCz, Pseudosubstrate ZIP, Scrambled | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (1-38) Peptide | Anmelden | Beta-Amyloid (1-38) Peptide | ||||||||||||||||
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| S3 Fragment, ADF/cofilin, LIMK1 substrate | Anmelden | S3 Fragment, ADF/cofilin, LIMK1 substrate | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (1-39) Peptide | Anmelden | Beta-Amyloid (1-39) Peptide | ||||||||||||||||
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| Beta-Amyloid (1-39) Peptide | Anmelden | Beta-Amyloid (1-39) Peptide | ||||||||||||||||
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Peptide:
Durch Peptidbindungen verknüpfte Aminosäuren (AS) werden als Peptid bezeichnet. 21 dieser Aminosäuren sind im menschlichen Körper zu finden. Von diesen Aminosäuren sind acht essenziell. Sie müssen dem Körper mittels Nahrung zugeführt werden, da dieser sie selber nicht herstellen kann. Sind die Aminosäuren dieser organischen Verbindung in einer festgelegten Sequenz linear angeordnet, so wird von einem Protein (> 50 AS) gesprochen. Zirkulär aufgebaute Peptidketten werden wiederum Cyclopeptide genannt. Neben der Unterscheidung der unterschiedlichen molaren Massen der Peptide können sie zudem je nach Länge in Dipeptid (2 AS), Tripeptid (3 AS), Tetrapeptid (4 AS), Pentapeptid (5 AS), Oligopeptid (< 10 AS), Polypeptid (> 10 AS) und Makropeptid (> 100 AS) unterteilt werden. Weist ein Protein zusätzlich eine Glykosylierung auf, dann wird es Glykopeptid beziehungsweise Glykoprotein genannt. Besitzt es zusätzlich noch Lipide, so wird die Bezeichnung Lipopeptid oder Lipoprotein verwendet.
Die Synthese von Peptide aus α-Aminosäuren der L-Form wird als Translation bezeichnet (zweiter Teil der Proteinbiosynthese). Dieser Prozess findet an den zellulären Ribosomen statt und bedarf die Hilfe von Aminosäuren-transportierenden tRNAs. In der Chemie bezeichnet man die Reaktion der Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser als Kondensation. Somit entsteht eine Amidbindung zwischen den beiden Aminosäuren, die als Peptidbindung bezeichnet wird. Die beiden Enden eine Peptidkette werden entsprechend des Stickstoffatoms der Aminogruppe als N-Terminus und entsprechend des Kohlenstoffatoms der Carboxygruppe als C-Terminus beschrieben. Für die Bildung eines Proteins ist anschließend allerdings noch die Proteinfaltung notwendig, bei der Wasserstoff- und Disulfidbrücken zum Einsatz kommen.
Zudem können die Aminosäuren eine Polypeptidkette chemisch modifiziert werden zum Beispiel durch Phosphorylierung, Acetylierung und Methylierung oder unterschiedliche Isotope für die Aminosäuren verwendet werden. Außerdem können spezifische Tags an die Peptidketten konjugiert werden (z.B. Biotin). Diese helfen dann bei der Aufreinigung oder Detektion oder sie können die zelluläre Lokalisation des Peptids beeinflussen. Stattdessen können zudem Fluoreszenz-Marker, Quencher und Chromogene verwendet werden.
Bei der Suche nach einem spezifischen Peptid bietet Ihnen Hölzel Diagnostika ein breites Portfolio an konjugierten und synthetischen Peptiden, nativen oder rekombinanten Peptide, gelabelten und ungelabelten Peptiden und Blocking Peptiden. Zudem bieten wir Ihnen wichtige Informationen zur Sequenz, Funktion und Domänen der Peptide. Benötigen Sie weitergehende Informationen, so können Sie gerne unseren Kundenservice nutzen. Dieser steht Ihnen per Telefon, Email oder Chat zur Verfügung.
