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Neuroscience

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Human Syntaxin 1A, Brain (STX1A) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494058-10x96

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Mouse Syntaxin 1A, Brain (STX1A) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Mu CLIA abx494059-10x96

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Human Neuropilin 2 (NRP2) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494061-10x96

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Rat Adrenocorticotropic Hormone Receptor (ACTHR) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Ra CLIA abx494067-10x96

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Human Heat Shock-­Related 70 kDa Protein 2 (HSPA2) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494070-10x96

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Human Heat Shock 70 kDa Protein 8 (HSPA8) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494071-10x96

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Mouse Heat Shock 70 kDa Protein 8 (HSPA8) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Mu CLIA abx494072-10x96

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Rat Heat Shock 70 kDa Protein 8 (HSPA8) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Ra CLIA abx494073-10x96

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Rat Apelin Receptor (APLNR) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Ra CLIA abx494074-10x96

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Human Carbonic Anhydrase III (CA3) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494075-10x96

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Human Carbonic Anhydrase IV (CA4) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494076-10x96

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Human Carbonic Anhydrase IX (CA9) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx494079-10x96

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Mouse Carbonic Anhydrase IX (CA9) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Mu CLIA abx494080-10x96

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Mouse Monoamine Oxidase B (MAOB) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Mu CLIA abx493814-5x96

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Rat Neurochondrin (NCDN) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Ra CLIA abx493817-5x96

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Human Nucleophosmin (NPM1) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx493821-5x96

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Human Neurexophilin 1 (NXPH1) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx493828-5x96

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Human Norepinephrine Transporter (NET) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx493832-5x96

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Mouse Frataxin (FXN) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Mu CLIA abx493730-10x96

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Human Histidine Rich Glycoprotein (HRG) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx493749-10x96

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Mouse Histidine Rich Glycoprotein (HRG) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Mu CLIA abx493750-10x96

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Rat Histidine Rich Glycoprotein (HRG) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Ra CLIA abx493751-10x96

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Human Islet Cell Autoantigen 1 (ICA1) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx493754-10x96

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Human Immunoglobulin Binding Protein 1 (IGBP1) CLIA Kit Produkt-Datenblatt downloaden Clia Hu CLIA abx493755-10x96

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Human Myosin Binding Protein C, Cardiac (MYBPC3) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
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Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
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Typ Clia
Clone
Specific against Mu
Appl. CLIA
Host
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Human Neuropilin 2 (NRP2) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
Host
ArtNr.
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Rat Adrenocorticotropic Hormone Receptor (ACTHR) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Ra
Appl. CLIA
Host
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Human Heat Shock-­Related 70 kDa Protein 2 (HSPA2) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
Host
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Human Heat Shock 70 kDa Protein 8 (HSPA8) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
Host
ArtNr.
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Mouse Heat Shock 70 kDa Protein 8 (HSPA8) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Mu
Appl. CLIA
Host
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Rat Heat Shock 70 kDa Protein 8 (HSPA8) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
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Specific against Ra
Appl. CLIA
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Appl. CLIA
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Clone
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Human Carbonic Anhydrase IV (CA4) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
Host
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Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
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Typ Clia
Clone
Specific against Mu
Appl. CLIA
Host
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Typ Clia
Clone
Specific against Mu
Appl. CLIA
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Rat Neurochondrin (NCDN) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Ra
Appl. CLIA
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Human Nucleophosmin (NPM1) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
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Typ Clia
Clone
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Typ Clia
Clone
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Typ Clia
Clone
Specific against Mu
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Host
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Typ Clia
Clone
Specific against Ra
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Human Islet Cell Autoantigen 1 (ICA1) CLIA Kit Anmelden
Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
Host
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Typ Clia
Clone
Specific against Hu
Appl. CLIA
Host
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Die Erkenntnis, dass sich unsere kognitive Fähigkeit auf das Gehirn stützt, stammt bereits aus dem alten Griechenland. Allerdings können erst seit dem 18.Jahrhundert experimentelle Funktionserkenntnisse gewonnen werden. Seit Mitte des 19. Jahrhunderts wurden systematische Tierforschung und Beobachtungen an Kranken und Verletzten notiert, etwa ein Jahrhundert später werden nichtinvasive Methoden bei gesunden Probanden den aktuellen Wissensstand erweitern. Der Begriff Neurowissenschaft wurde erstmalig in den späten 50er Jahren des 20. Jahrhunderts von R.W. Gerard im heutigen Sinne angewandt. Heute bezeichnet die Neurowissenschaft eine komplexe Wissenschaftsdisziplin, die alle Untersuchungen über die Struktur und Funktion von Nervensystemen zusammenfasst und integrativ interpretiert. Ihr Ziel ist es, neuronale Funktionen auf alles Komplexitätsebenen zu verstehen. Dies umfasst natürlich die experimentelle Grundlagenforschung, daneben wird unter medizinischen Gesichtspunkten nach Ursachen und Heilungsmöglichkeiten von Nervenkrankheiten (Parkinson, Demenz, Alzheimer usw.) geforscht.  Die bisher traditionell „geistigen“ Phänomene der Wahrnehmung werden unter dem Gesichtspunkt der kognitiven Informationsverarbeitung neu beleuchtet, genauso wie Entstehung und Ablauf emotionaler Reaktionen oder weit gefasste Phänomene wie das Bewusstsein und das Gedächtnis.
Die verschiedenen Forschungsdisziplinen der Neurowissenschaft lassen sich nur unscharf abgrenzen. Die Neurowissenschaft entzieht sich vielmehr dem Versuch dessen und vereint auch traditionell getrennt arbeitende Disziplinen wie Evolutionsbiologie, Entwicklungsbiologie, Neurochemie, Molekularbiologie, Zellbiologie, Neurophysiologie, Neuroanatomie, Verhaltensforschung, Psychologie, Neuropharmakologie und Neuropathologie in ihren auf das Nervensystem bezogenen Untersuchungen.

Wie bereits erwähnt, ist ein Teilbereich der Neurowissenschaft auch die Erforschung verschiedener Nervenkrankheiten. Als neurodegenerative Krankheit erhält Parkinson deswegen seit einigen Jahren große Aufmerksamkeit. An der zweithäufigsten neurodegenerativen Erkrankung (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier) leidet ca. ein Prozent der Weltbevölkerung. Die Parkinson Krankheit wurde erstmals 1817 von J. Parkinson beschrieben und äußert sich in motorischen Störungen verschiedenster Formen, darunter starre und stockende Bewegungen sowie Muskelzittern. Parkinson hat einen progressiven Verlauf, mit steigendem Alter häufigeres Auftreten und die Ansammlung von Proteinaggregaten im Hirngewebe mit der Alzheimer Krankheit gemein.  Die Symptome sind bedingt durch Absterben dopaminsezenierender Neurone im Mittelhirn. Diese setzen normalerweise Dopamin an Synapsen in Basalganglien frei, welches die Aktivität von Nervenzellen hemmt, sodass bei Ausbleiben der Freisetzung eine Überstimulierung stattfindet. Neben dem Verlust dopaminerger Neurone ist die Parkinson Krankheit pathologisch vor allem durch das reichliche Vorkommen intraneuronal gelegener Lewy-Körper und Lewy-Neuriten charakterisiert. Dabei handelt es sich um zytoplasmatische eosinophile (=mit Eosin anfärbbare) Einschlusskörperchen. Die Lewy-Körper lassen sich Immunhistochemisch gut mit Antikörpern gegen α-Synuclein darstellen, da dies der Hauptbestandteil von Lewy-Körpern und Lewy-Neuriten ausmacht. Parkinson gilt als unheilbare neurodegenerative Krankheit, dessen Symptome sich aber durch ununterbrochene Forschung lindern lassen.

Die Neurowissenschaft widmet sich ebenfalls der Erforschung von Alzheimer (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier). Bei der nach A. Alzheimer benannten Krankheit handelt es sich um eine progressiv fortschreitende Demenzerkrankung. Zu den klinischen Symptomen zählen vor allem Verwirrtheit, Gedächtnisverlust und Persönlichkeitsveränderung. Sie zeichnet sich durch eine altersbedingte Häufigkeit aus und führt in der Regel nach 8-15 Jahren nach Auftreten der ersten Symptome zum Tod. Ursache für diese Toxizität sind Neuronenverluste in vielen Hirnregionen und Schrumpfungen des Hirngewebes. Der Tod von Nervenzellen beziehungsweise der daraus resultierende Verlust der Hirnfunktion ist bedingt durch Aggregate in ebendiesen Nervenzellen. Die Aggregate aktivieren ein Protein, das Apoptose (= Zelltod) auslöst. Als Schlüsselkennzeichen der Alzheimer Krankheit entstehen Aggregate aus Ansammlungen von Amyloidplaques und neurofibrillären Bündeln im Hirngewebe. Bei den Amyloidplaques handelt es sich um ß-A4-Amyloid, ein unlösliches sekretorisches Protein, das von Membranproteinen (APP, Amyloid Precurser Proteins) abgespalten wird. Die neurofibrillären Bündel bestehen aus verklumpten Tau-Proteinen, deren Struktur die pathologisch veränderten Proteine ebenfalls unlöslich macht. Aufgrund der Partizipation dieser Proteine gilt Alzheimer in der Neurowissenschaft auch als Tauopathie, einer Gruppe neurodegenerativer Krankheitsbilder mit Ansammlung von Tau-Proteinen im Hirn. 

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