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Neuroscience

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Rat Artemin (ARTN) ELISA Kit Elisa-Kit Ra ELISA abx519304-96

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Chicken Low Density Lipoprotein Receptor Related Protein 1 (LRP1) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519309-96

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Cow Selenium-­binding protein 1 (SELENBP1) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx519321-96

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Chicken Malate Dehydrogenase 1 (MDH1) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519487-10

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Chicken Malate Dehydrogenase 1 (MDH1) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519487-5

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Rat Persephin (PSPN) ELISA Kit Elisa-Kit Ra ELISA abx519743-96

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Cow Superoxide Dismutase 2, Mitochondrial (SOD2) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx519752-96

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Cow Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx519775-96

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Chicken Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519776-96

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Pig Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Elisa-Kit Po ELISA abx519779-96

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Rat Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Elisa-Kit Ra ELISA abx519780-96

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Chicken Tryptophan 5-­Hydroxylase 1 (TPH1) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519792-96

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Cow Apelin (APLN) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx519800-96

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Mouse Aminoacylase 1 (ACY1) ELISA Kit Elisa-Kit Mu ELISA abx519899-96

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Pig Aminoacylase 1 (ACY1) ELISA Kit Elisa-Kit Po ELISA abx519900-96

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Rat Aminoacylase-­1A (ACY1) ELISA Kit Elisa-Kit Ra ELISA abx519901-96

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Cow Histidine Rich Glycoprotein (HRG) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx519920-96

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Chicken Semaphorin 3E (SEMA3E) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519939-96

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Chicken Semaphorin 4D (SEMA4D) ELISA Kit Elisa-Kit Ga ELISA abx519946-96

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Cow Complement C5a (C5a) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx518977-96

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Cow D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Elisa-Kit Ma ELISA abx518990-96

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Human D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Elisa-Kit Hu ELISA abx518991-96

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Mouse D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Elisa-Kit Mu ELISA abx518992-96

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Pig D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Elisa-Kit Po ELISA abx518993-96

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Rat D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Elisa-Kit Ra ELISA abx518994-96

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Name Preis
Rat Artemin (ARTN) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ra
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Host
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Clone
Specific against Ga
Appl. ELISA
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ArtNr.
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Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ma
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
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Chicken Malate Dehydrogenase 1 (MDH1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ga
Appl. ELISA
Host
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Menge 10 x 96 tests
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Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ga
Appl. ELISA
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ArtNr.
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Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ra
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
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Cow Superoxide Dismutase 2, Mitochondrial (SOD2) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ma
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
Menge 96 tests
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Cow Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ma
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
Menge 96 tests
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Chicken Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ga
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
Menge 96 tests
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Pig Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Po
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
Menge 96 tests
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Rat Integrin Beta 1 (ITGb1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ra
Appl. ELISA
Host
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Menge 96 tests
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Chicken Tryptophan 5-­Hydroxylase 1 (TPH1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ga
Appl. ELISA
Host
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Menge 96 tests
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Cow Apelin (APLN) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ma
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
Menge 96 tests
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Mouse Aminoacylase 1 (ACY1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Mu
Appl. ELISA
Host
ArtNr.
Menge 96 tests
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Pig Aminoacylase 1 (ACY1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Po
Appl. ELISA
Host
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Rat Aminoacylase-­1A (ACY1) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
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Appl. ELISA
Host
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Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ma
Appl. ELISA
Host
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Specific against Ga
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Specific against Ga
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Specific against Ma
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Specific against Mu
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Pig D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
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Specific against Po
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Rat D-­3-­Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against Ra
Appl. ELISA
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Die Erkenntnis, dass sich unsere kognitive Fähigkeit auf das Gehirn stützt, stammt bereits aus dem alten Griechenland. Allerdings können erst seit dem 18.Jahrhundert experimentelle Funktionserkenntnisse gewonnen werden. Seit Mitte des 19. Jahrhunderts wurden systematische Tierforschung und Beobachtungen an Kranken und Verletzten notiert, etwa ein Jahrhundert später werden nichtinvasive Methoden bei gesunden Probanden den aktuellen Wissensstand erweitern. Der Begriff Neurowissenschaft wurde erstmalig in den späten 50er Jahren des 20. Jahrhunderts von R.W. Gerard im heutigen Sinne angewandt. Heute bezeichnet die Neurowissenschaft eine komplexe Wissenschaftsdisziplin, die alle Untersuchungen über die Struktur und Funktion von Nervensystemen zusammenfasst und integrativ interpretiert. Ihr Ziel ist es, neuronale Funktionen auf alles Komplexitätsebenen zu verstehen. Dies umfasst natürlich die experimentelle Grundlagenforschung, daneben wird unter medizinischen Gesichtspunkten nach Ursachen und Heilungsmöglichkeiten von Nervenkrankheiten (Parkinson, Demenz, Alzheimer usw.) geforscht.  Die bisher traditionell „geistigen“ Phänomene der Wahrnehmung werden unter dem Gesichtspunkt der kognitiven Informationsverarbeitung neu beleuchtet, genauso wie Entstehung und Ablauf emotionaler Reaktionen oder weit gefasste Phänomene wie das Bewusstsein und das Gedächtnis.
Die verschiedenen Forschungsdisziplinen der Neurowissenschaft lassen sich nur unscharf abgrenzen. Die Neurowissenschaft entzieht sich vielmehr dem Versuch dessen und vereint auch traditionell getrennt arbeitende Disziplinen wie Evolutionsbiologie, Entwicklungsbiologie, Neurochemie, Molekularbiologie, Zellbiologie, Neurophysiologie, Neuroanatomie, Verhaltensforschung, Psychologie, Neuropharmakologie und Neuropathologie in ihren auf das Nervensystem bezogenen Untersuchungen.

Wie bereits erwähnt, ist ein Teilbereich der Neurowissenschaft auch die Erforschung verschiedener Nervenkrankheiten. Als neurodegenerative Krankheit erhält Parkinson deswegen seit einigen Jahren große Aufmerksamkeit. An der zweithäufigsten neurodegenerativen Erkrankung (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier) leidet ca. ein Prozent der Weltbevölkerung. Die Parkinson Krankheit wurde erstmals 1817 von J. Parkinson beschrieben und äußert sich in motorischen Störungen verschiedenster Formen, darunter starre und stockende Bewegungen sowie Muskelzittern. Parkinson hat einen progressiven Verlauf, mit steigendem Alter häufigeres Auftreten und die Ansammlung von Proteinaggregaten im Hirngewebe mit der Alzheimer Krankheit gemein.  Die Symptome sind bedingt durch Absterben dopaminsezenierender Neurone im Mittelhirn. Diese setzen normalerweise Dopamin an Synapsen in Basalganglien frei, welches die Aktivität von Nervenzellen hemmt, sodass bei Ausbleiben der Freisetzung eine Überstimulierung stattfindet. Neben dem Verlust dopaminerger Neurone ist die Parkinson Krankheit pathologisch vor allem durch das reichliche Vorkommen intraneuronal gelegener Lewy-Körper und Lewy-Neuriten charakterisiert. Dabei handelt es sich um zytoplasmatische eosinophile (=mit Eosin anfärbbare) Einschlusskörperchen. Die Lewy-Körper lassen sich Immunhistochemisch gut mit Antikörpern gegen α-Synuclein darstellen, da dies der Hauptbestandteil von Lewy-Körpern und Lewy-Neuriten ausmacht. Parkinson gilt als unheilbare neurodegenerative Krankheit, dessen Symptome sich aber durch ununterbrochene Forschung lindern lassen.

Die Neurowissenschaft widmet sich ebenfalls der Erforschung von Alzheimer (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier). Bei der nach A. Alzheimer benannten Krankheit handelt es sich um eine progressiv fortschreitende Demenzerkrankung. Zu den klinischen Symptomen zählen vor allem Verwirrtheit, Gedächtnisverlust und Persönlichkeitsveränderung. Sie zeichnet sich durch eine altersbedingte Häufigkeit aus und führt in der Regel nach 8-15 Jahren nach Auftreten der ersten Symptome zum Tod. Ursache für diese Toxizität sind Neuronenverluste in vielen Hirnregionen und Schrumpfungen des Hirngewebes. Der Tod von Nervenzellen beziehungsweise der daraus resultierende Verlust der Hirnfunktion ist bedingt durch Aggregate in ebendiesen Nervenzellen. Die Aggregate aktivieren ein Protein, das Apoptose (= Zelltod) auslöst. Als Schlüsselkennzeichen der Alzheimer Krankheit entstehen Aggregate aus Ansammlungen von Amyloidplaques und neurofibrillären Bündeln im Hirngewebe. Bei den Amyloidplaques handelt es sich um ß-A4-Amyloid, ein unlösliches sekretorisches Protein, das von Membranproteinen (APP, Amyloid Precurser Proteins) abgespalten wird. Die neurofibrillären Bündel bestehen aus verklumpten Tau-Proteinen, deren Struktur die pathologisch veränderten Proteine ebenfalls unlöslich macht. Aufgrund der Partizipation dieser Proteine gilt Alzheimer in der Neurowissenschaft auch als Tauopathie, einer Gruppe neurodegenerativer Krankheitsbilder mit Ansammlung von Tau-Proteinen im Hirn. 

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