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MMP9 Antibody

ArtNr E92095
Hersteller Enogene
Menge 100 ul
Quantity options 100 ug/100 ul 100 ul 100 ul 50 ug/50 ul 100 ug/100 ul 100 ug/100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 100 ul 50 ul 100 ug 100 ul
Kategorie
Typ Antibody
Applikationen WB, IHC
Specific against Human (Homo sapiens), Mouse (Murine, Mus musculus), Rat (Rattus norvegicus)
Host Rabbit
ECLASS 10.1 32160702
ECLASS 11.0 32160702
UNSPSC 12352203
Alias CLG4B, GELB, MMP-9,
Lieferbar
Manufacturer - Conjugate / Tag
This antibody is also available with the following conjugates:
AF350, AF405L, AF405M, AF405S, AF488, AF514, AF532, AF546, AF555, AF568, AF594, AF610, AF635, AF647, AF680, AF700, AF750, AF790, APC, AP, Biotin, Cy3, Cy5.5, Cy5, Cy7, FITC, HRP, PE, Magnetic beads (1 um, 2.8 um, 3 um, 4.5 um, 5 um, 10 um, 15 um, 20 um, 30 um, or different size option)
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Storage Conditions
Store at -20C or -80oC. Avoid freeze / thaw cycles. Buffer: PBS with 0.02% sodium azide, 50% glycerol, pH7.3.
Molecular Weight
78kDa
Immunogen
A synthetic peptideof human MMP9
Purification
Affinity purification
Research Area
Autophagy antibody, Cancer, Cardiovascular, Cell Biology, Epigenetics and Nuclear Signaling, Developmental Biologys, Immunology, Drug Discovery Products, Metabolism, Neuroscience, Signal Transduction, Stem Cells
Background
The matrix metalloproteinases (MMPs) are a family of proteases that target many extracellular proteins including other proteases, growth factors, cell surface receptors and adhesion molecules (1). Among the family members, MMP-2, MMP-3, MMP-7 and MMP-9 have been characterized as important factors for normal tissue remodeling during embryonic development, wound healing, tumor invasion, angiogenesis, carcinogenesis and apoptosis (2-4). MMP activity correlates with cancer development (2). One mechanism of MMP regulation is transcriptional (5). Once synthesized, MMP exists as a latent proenzyme. Maximum MMP activity requires proteolytic cleavage to generate active MMPs by releasing the inhibitory propeptide domain from the full length protein (5).
CiteID
EN0133394

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