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Neuroscience

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MAP3K1 Antibody (Phospho-­Thr1402) (OAAF05549) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05549

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MAPKAPK2 Antibody (Phospho-­Ser272) (OAAF05550) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05550

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MAPKAPK-­2 Antibody (Phospho-­Thr222) (OAAF05551) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05551

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Merlin Antibody (Phospho-­Ser10) (OAAF05556) Produkt-Datenblatt downloaden Sicherheitsdatenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05556

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Mnk1 Antibody (Phospho-­Thr385) (OAAF05558) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05558

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NMDAR1 Antibody (Phospho-­Ser896) (OAAF05562) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05562

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NMDAR2B Antibody (Phospho-­Tyr1336) (OAAF05563) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05563

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PDGFR Beta Antibody (Phospho-­Tyr740) (OAAF05570) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05570

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Pin1 Antibody (Phospho-­Ser16) (OAAF05572) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05572

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Survivin Antibody (Phospho-­Thr34) (OAAF05591) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, ELISA Rabbit OAAF05591

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Tau Antibody (Phospho-­Ser262) (OAAF05595) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, ELISA Rabbit OAAF05595

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Tau Antibody (Phospho-­Ser396) (OAAF05596) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, ELISA Rabbit OAAF05596

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Trk A Antibody (Phospho-­Tyr701) (OAAF05602) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05602

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Tryptophan Hydroxylase Antibody (Phospho-­Ser260) (OAAF05603) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05603

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UBF Antibody (Phospho-­Ser484) (OAAF05604) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05604

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VE-­Cadherin Antibody (Phospho-­Tyr731) (OAAF05605) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05605

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YB1 Antibody (Phospho-­Ser102) (OAAF05608) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, ELISA Rabbit OAAF05608

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AChE Antibody (OAAF05614) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05614

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AChR Alpha1 Antibody (OAAF05615) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra IHC, ELISA Rabbit OAAF05615

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ACK Antibody (OAAF05618) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Ra WB, ELISA Rabbit OAAF05618

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ADM Antibody (OAAF05622) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra IHC, ELISA Rabbit OAAF05622

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ALK Antibody (OAAF05626) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu IHC, ELISA Rabbit OAAF05626

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Ang-­1 Antibody (OAAF05629) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, ELISA Rabbit OAAF05629

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Annexin I Antibody (OAAF05630) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05630

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Annexin II Antibody (OAAF05631) Produkt-Datenblatt downloaden Antibody Polyclonal Hu, Mu, Ra WB, IHC, ELISA Rabbit OAAF05631

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MAP3K1 Antibody (Phospho-­Thr1402) (OAAF05549) Anmelden
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Clone
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Host Rabbit
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Clone
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Clone
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Die Erkenntnis, dass sich unsere kognitive Fähigkeit auf das Gehirn stützt, stammt bereits aus dem alten Griechenland. Allerdings können erst seit dem 18.Jahrhundert experimentelle Funktionserkenntnisse gewonnen werden. Seit Mitte des 19. Jahrhunderts wurden systematische Tierforschung und Beobachtungen an Kranken und Verletzten notiert, etwa ein Jahrhundert später werden nichtinvasive Methoden bei gesunden Probanden den aktuellen Wissensstand erweitern. Der Begriff Neurowissenschaft wurde erstmalig in den späten 50er Jahren des 20. Jahrhunderts von R.W. Gerard im heutigen Sinne angewandt. Heute bezeichnet die Neurowissenschaft eine komplexe Wissenschaftsdisziplin, die alle Untersuchungen über die Struktur und Funktion von Nervensystemen zusammenfasst und integrativ interpretiert. Ihr Ziel ist es, neuronale Funktionen auf alles Komplexitätsebenen zu verstehen. Dies umfasst natürlich die experimentelle Grundlagenforschung, daneben wird unter medizinischen Gesichtspunkten nach Ursachen und Heilungsmöglichkeiten von Nervenkrankheiten (Parkinson, Demenz, Alzheimer usw.) geforscht.  Die bisher traditionell „geistigen“ Phänomene der Wahrnehmung werden unter dem Gesichtspunkt der kognitiven Informationsverarbeitung neu beleuchtet, genauso wie Entstehung und Ablauf emotionaler Reaktionen oder weit gefasste Phänomene wie das Bewusstsein und das Gedächtnis.
Die verschiedenen Forschungsdisziplinen der Neurowissenschaft lassen sich nur unscharf abgrenzen. Die Neurowissenschaft entzieht sich vielmehr dem Versuch dessen und vereint auch traditionell getrennt arbeitende Disziplinen wie Evolutionsbiologie, Entwicklungsbiologie, Neurochemie, Molekularbiologie, Zellbiologie, Neurophysiologie, Neuroanatomie, Verhaltensforschung, Psychologie, Neuropharmakologie und Neuropathologie in ihren auf das Nervensystem bezogenen Untersuchungen.

Wie bereits erwähnt, ist ein Teilbereich der Neurowissenschaft auch die Erforschung verschiedener Nervenkrankheiten. Als neurodegenerative Krankheit erhält Parkinson deswegen seit einigen Jahren große Aufmerksamkeit. An der zweithäufigsten neurodegenerativen Erkrankung (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier) leidet ca. ein Prozent der Weltbevölkerung. Die Parkinson Krankheit wurde erstmals 1817 von J. Parkinson beschrieben und äußert sich in motorischen Störungen verschiedenster Formen, darunter starre und stockende Bewegungen sowie Muskelzittern. Parkinson hat einen progressiven Verlauf, mit steigendem Alter häufigeres Auftreten und die Ansammlung von Proteinaggregaten im Hirngewebe mit der Alzheimer Krankheit gemein.  Die Symptome sind bedingt durch Absterben dopaminsezenierender Neurone im Mittelhirn. Diese setzen normalerweise Dopamin an Synapsen in Basalganglien frei, welches die Aktivität von Nervenzellen hemmt, sodass bei Ausbleiben der Freisetzung eine Überstimulierung stattfindet. Neben dem Verlust dopaminerger Neurone ist die Parkinson Krankheit pathologisch vor allem durch das reichliche Vorkommen intraneuronal gelegener Lewy-Körper und Lewy-Neuriten charakterisiert. Dabei handelt es sich um zytoplasmatische eosinophile (=mit Eosin anfärbbare) Einschlusskörperchen. Die Lewy-Körper lassen sich Immunhistochemisch gut mit Antikörpern gegen α-Synuclein darstellen, da dies der Hauptbestandteil von Lewy-Körpern und Lewy-Neuriten ausmacht. Parkinson gilt als unheilbare neurodegenerative Krankheit, dessen Symptome sich aber durch ununterbrochene Forschung lindern lassen.

Die Neurowissenschaft widmet sich ebenfalls der Erforschung von Alzheimer (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier). Bei der nach A. Alzheimer benannten Krankheit handelt es sich um eine progressiv fortschreitende Demenzerkrankung. Zu den klinischen Symptomen zählen vor allem Verwirrtheit, Gedächtnisverlust und Persönlichkeitsveränderung. Sie zeichnet sich durch eine altersbedingte Häufigkeit aus und führt in der Regel nach 8-15 Jahren nach Auftreten der ersten Symptome zum Tod. Ursache für diese Toxizität sind Neuronenverluste in vielen Hirnregionen und Schrumpfungen des Hirngewebes. Der Tod von Nervenzellen beziehungsweise der daraus resultierende Verlust der Hirnfunktion ist bedingt durch Aggregate in ebendiesen Nervenzellen. Die Aggregate aktivieren ein Protein, das Apoptose (= Zelltod) auslöst. Als Schlüsselkennzeichen der Alzheimer Krankheit entstehen Aggregate aus Ansammlungen von Amyloidplaques und neurofibrillären Bündeln im Hirngewebe. Bei den Amyloidplaques handelt es sich um ß-A4-Amyloid, ein unlösliches sekretorisches Protein, das von Membranproteinen (APP, Amyloid Precurser Proteins) abgespalten wird. Die neurofibrillären Bündel bestehen aus verklumpten Tau-Proteinen, deren Struktur die pathologisch veränderten Proteine ebenfalls unlöslich macht. Aufgrund der Partizipation dieser Proteine gilt Alzheimer in der Neurowissenschaft auch als Tauopathie, einer Gruppe neurodegenerativer Krankheitsbilder mit Ansammlung von Tau-Proteinen im Hirn. 

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