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Neuroscience

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Name PDF Typ Clone Specific against Appl. Host ArtNr. Menge Preis
IL-­10 Recombinant Proteins Recombinant Hu 00745-01-50

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Latency-­Associated Peptide (LAP) Recombinant Proteins Recombinant Hu 00033-01-50

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Neuregulin-­1 Beta3 (NRG1-­beta3) Recombinant Proteins Recombinant Hu 00556-08-50

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NGAL/­Lipocalin 2 Recombinant Proteins Recombinant Hu 00233-01-50

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NGAL/­Lipocalin 2 Recombinant Proteins Recombinant Ra 00233-02-50

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NT-­3 Recombinant Proteins Recombinant Hu 00728-01-50

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Osteoblast-­SpecificFactor-­1 (OSF-­1)/­Pleiotrophin (PTN) Recombinant Proteins Recombinant Hu 00079-01-50

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Osteonectin/­SPARC (72-­303) Recombinant Proteins Recombinant Hu 00766-02-50

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Osteonectin/­SPARC Recombinant Proteins Recombinant Ra 00766-03-50

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Osteonectin/­SPARC Recombinant, Human Cell Derived Proteins Recombinant Hu 00766-06-10

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Osteonectin/­SPARC Recombinant, NS0 Derived Proteins Recombinant Mu 00766-07-10

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PCSK9 Recombinant Proteins Recombinant Hu 00003-01-50

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PCSK9 Recombinant Proteins Recombinant Mu 00003-03-50

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Amyloid Precursor-­Like Protein 1 (APLP1)(Soluble)(Human) ELISA Kit (192T) Elisa-Kit other SK00776-02

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ANG (Human) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00310-01

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Angiotensin I Converting Enzyme (ACE) (Human) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00290-01

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APP (Human) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00517-01

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Arginase 1 (ARG1) (Human) ELISA Set Elisa-Kit other SK00368-21

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Arginase 1 (ARG1) (Human) ELISA Set Elisa-Kit other SK00368-22

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Arginase 1 (ARG1) (Human) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00368-06

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Arginase 1 (ARG1) (Human) ELISA Kit (960T) Elisa-Kit other SK00368-06T

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Basic FGF/­FGF-­2 (Rat) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00828-07

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Solube CD25/­IL-­2R alpha (Human) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00761-01

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Soluble ACVRL1/­ALK-­1 (Human) ELISA Kit Elisa-Kit other SK00131-01

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Soluble ErbB1/­Her1 (Human) Ultrasensitive ELISA Kit Elisa-Kit other SK00469-06

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Name Preis
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Typ Proteins Recombinant
Clone
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Typ Proteins Recombinant
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Neuregulin-­1 Beta3 (NRG1-­beta3) Recombinant Anmelden
Typ Proteins Recombinant
Clone
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Appl.
Host
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Typ Proteins Recombinant
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Specific against Hu
Appl.
Host
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Typ Proteins Recombinant
Clone
Specific against Ra
Appl.
Host
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Typ Proteins Recombinant
Clone
Specific against Hu
Appl.
Host
ArtNr.
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Osteoblast-­SpecificFactor-­1 (OSF-­1)/­Pleiotrophin (PTN) Recombinant Anmelden
Typ Proteins Recombinant
Clone
Specific against Hu
Appl.
Host
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Osteonectin/­SPARC (72-­303) Recombinant Anmelden
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Appl.
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Menge 50ug
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Typ Proteins Recombinant
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Specific against Ra
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Osteonectin/­SPARC Recombinant, Human Cell Derived Anmelden
Typ Proteins Recombinant
Clone
Specific against Hu
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Typ Proteins Recombinant
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PCSK9 Recombinant Anmelden
Typ Proteins Recombinant
Clone
Specific against Hu
Appl.
Host
ArtNr.
Menge 50ug
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PCSK9 Recombinant Anmelden
Typ Proteins Recombinant
Clone
Specific against Mu
Appl.
Host
ArtNr.
Menge 50ug
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Amyloid Precursor-­Like Protein 1 (APLP1)(Soluble)(Human) ELISA Kit (192T) Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
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Appl.
Host
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Menge 2 x 96T
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ANG (Human) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
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Appl.
Host
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Menge 96T
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Angiotensin I Converting Enzyme (ACE) (Human) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against other
Appl.
Host
ArtNr.
Menge 96T
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APP (Human) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against other
Appl.
Host
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Menge 96T
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Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against other
Appl.
Host
ArtNr.
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Arginase 1 (ARG1) (Human) ELISA Set Anmelden
Typ Elisa-Kit
Clone
Specific against other
Appl.
Host
ArtNr.
Menge 1960T
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Arginase 1 (ARG1) (Human) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
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Appl.
Host
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Menge 96T
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Typ Elisa-Kit
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Host
ArtNr.
Menge 960T
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Basic FGF/­FGF-­2 (Rat) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
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Solube CD25/­IL-­2R alpha (Human) ELISA Kit Anmelden
Typ Elisa-Kit
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Specific against other
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ArtNr.
Menge 96T
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Soluble ACVRL1/­ALK-­1 (Human) ELISA Kit Anmelden
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Typ Elisa-Kit
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Die Erkenntnis, dass sich unsere kognitive Fähigkeit auf das Gehirn stützt, stammt bereits aus dem alten Griechenland. Allerdings können erst seit dem 18.Jahrhundert experimentelle Funktionserkenntnisse gewonnen werden. Seit Mitte des 19. Jahrhunderts wurden systematische Tierforschung und Beobachtungen an Kranken und Verletzten notiert, etwa ein Jahrhundert später werden nichtinvasive Methoden bei gesunden Probanden den aktuellen Wissensstand erweitern. Der Begriff Neurowissenschaft wurde erstmalig in den späten 50er Jahren des 20. Jahrhunderts von R.W. Gerard im heutigen Sinne angewandt. Heute bezeichnet die Neurowissenschaft eine komplexe Wissenschaftsdisziplin, die alle Untersuchungen über die Struktur und Funktion von Nervensystemen zusammenfasst und integrativ interpretiert. Ihr Ziel ist es, neuronale Funktionen auf alles Komplexitätsebenen zu verstehen. Dies umfasst natürlich die experimentelle Grundlagenforschung, daneben wird unter medizinischen Gesichtspunkten nach Ursachen und Heilungsmöglichkeiten von Nervenkrankheiten (Parkinson, Demenz, Alzheimer usw.) geforscht.  Die bisher traditionell „geistigen“ Phänomene der Wahrnehmung werden unter dem Gesichtspunkt der kognitiven Informationsverarbeitung neu beleuchtet, genauso wie Entstehung und Ablauf emotionaler Reaktionen oder weit gefasste Phänomene wie das Bewusstsein und das Gedächtnis.
Die verschiedenen Forschungsdisziplinen der Neurowissenschaft lassen sich nur unscharf abgrenzen. Die Neurowissenschaft entzieht sich vielmehr dem Versuch dessen und vereint auch traditionell getrennt arbeitende Disziplinen wie Evolutionsbiologie, Entwicklungsbiologie, Neurochemie, Molekularbiologie, Zellbiologie, Neurophysiologie, Neuroanatomie, Verhaltensforschung, Psychologie, Neuropharmakologie und Neuropathologie in ihren auf das Nervensystem bezogenen Untersuchungen.

Wie bereits erwähnt, ist ein Teilbereich der Neurowissenschaft auch die Erforschung verschiedener Nervenkrankheiten. Als neurodegenerative Krankheit erhält Parkinson deswegen seit einigen Jahren große Aufmerksamkeit. An der zweithäufigsten neurodegenerativen Erkrankung (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier) leidet ca. ein Prozent der Weltbevölkerung. Die Parkinson Krankheit wurde erstmals 1817 von J. Parkinson beschrieben und äußert sich in motorischen Störungen verschiedenster Formen, darunter starre und stockende Bewegungen sowie Muskelzittern. Parkinson hat einen progressiven Verlauf, mit steigendem Alter häufigeres Auftreten und die Ansammlung von Proteinaggregaten im Hirngewebe mit der Alzheimer Krankheit gemein.  Die Symptome sind bedingt durch Absterben dopaminsezenierender Neurone im Mittelhirn. Diese setzen normalerweise Dopamin an Synapsen in Basalganglien frei, welches die Aktivität von Nervenzellen hemmt, sodass bei Ausbleiben der Freisetzung eine Überstimulierung stattfindet. Neben dem Verlust dopaminerger Neurone ist die Parkinson Krankheit pathologisch vor allem durch das reichliche Vorkommen intraneuronal gelegener Lewy-Körper und Lewy-Neuriten charakterisiert. Dabei handelt es sich um zytoplasmatische eosinophile (=mit Eosin anfärbbare) Einschlusskörperchen. Die Lewy-Körper lassen sich Immunhistochemisch gut mit Antikörpern gegen α-Synuclein darstellen, da dies der Hauptbestandteil von Lewy-Körpern und Lewy-Neuriten ausmacht. Parkinson gilt als unheilbare neurodegenerative Krankheit, dessen Symptome sich aber durch ununterbrochene Forschung lindern lassen.

Die Neurowissenschaft widmet sich ebenfalls der Erforschung von Alzheimer (Zum Blogartikel über neurodegenerative Krankheiten geht’s hier). Bei der nach A. Alzheimer benannten Krankheit handelt es sich um eine progressiv fortschreitende Demenzerkrankung. Zu den klinischen Symptomen zählen vor allem Verwirrtheit, Gedächtnisverlust und Persönlichkeitsveränderung. Sie zeichnet sich durch eine altersbedingte Häufigkeit aus und führt in der Regel nach 8-15 Jahren nach Auftreten der ersten Symptome zum Tod. Ursache für diese Toxizität sind Neuronenverluste in vielen Hirnregionen und Schrumpfungen des Hirngewebes. Der Tod von Nervenzellen beziehungsweise der daraus resultierende Verlust der Hirnfunktion ist bedingt durch Aggregate in ebendiesen Nervenzellen. Die Aggregate aktivieren ein Protein, das Apoptose (= Zelltod) auslöst. Als Schlüsselkennzeichen der Alzheimer Krankheit entstehen Aggregate aus Ansammlungen von Amyloidplaques und neurofibrillären Bündeln im Hirngewebe. Bei den Amyloidplaques handelt es sich um ß-A4-Amyloid, ein unlösliches sekretorisches Protein, das von Membranproteinen (APP, Amyloid Precurser Proteins) abgespalten wird. Die neurofibrillären Bündel bestehen aus verklumpten Tau-Proteinen, deren Struktur die pathologisch veränderten Proteine ebenfalls unlöslich macht. Aufgrund der Partizipation dieser Proteine gilt Alzheimer in der Neurowissenschaft auch als Tauopathie, einer Gruppe neurodegenerativer Krankheitsbilder mit Ansammlung von Tau-Proteinen im Hirn. 

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